Proteína

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A proteína hemoglobina mostrando várias subunidades

As proteínas são máquinas moleculares que realizam a maioria dos processos bioquímicos no interior das células. Servem também como blocos de construção para muitos componentes estruturais. Seu uso ubíquo como construtores e materiais de construção igualmente torna fácil ver por que as proteínas são de fato o material que faz a vida acontecer.

As proteínas são montadas como parte de uma série complexa de reacções bioquímicas conhecidas como expressão do gene. Os genes são basicamente as instruções ou projetos que contam a célula como fazer proteínas. Eles são encontrados em cromossomas, que são feitos de ADN. Os genes são transcritos por polimerases de ARN em RNA mensageiro (ARNm). Ribossoma s, em seguida, usam o ARNm como instruções para a ligação de aminoácidos [[]] em conjunto para formar uma cadeia longa chamado um polipeptídeo. Após modificação adicional, o polipéptido se torna uma proteína.

As proteínas são compostas por vinte tipos diferentes de aminoácidos. Os aminoácidos possuem muitas estruturas, mas a fórmula geral é é NH2-C-COOH. Cada um contém um grupo amina (NH2) e um ácido carboxílico (COOH). Os resíduos de aminoácidos de uma proteína são ligados entre si por ligações peptídicas.

A maioria das proteínas formam estruturas globulares, mas outras são do tipo cadeia. As proteínas têm dois tipos distintos de funções: atividade estrutural e biológica. No entanto, algumas proteínas servir ambas as funções. Proteínas estruturais importantes nos animais incluem o colágeno, que é o componente dos ossos, músculos e pele, e a queratina, que é o componente do cabelos, penas, e unhas.

História

Jons Jakob Berzelius descobriu a proteína em 1938. Ele nomeou o termo Proteína a partir da palavra grega protas, que significa a maior importância. [1]

Função

Estrutura básica de um anticorpo.

As proteínas têm muitas funções. As funções mais comuns são como componentes estruturais de células e enzimas. Proteínas estruturais importantes incluem queratina, actina, miosina, e colágeno. A queratina abrange pele, cabelo e unhas.[1] A actina e a miosina formam os músculos.[1] O colágeno é um componente dos ligamentos..[1] As enzimas aceleram as reações químicas, mas não são usadas pela reação.

As proteínas têm também outras funções.

Anticorpos

Os anticorpos são proteínas que fazem parte da resposta imune. Elas reconhecem patógenos por ligação a antigenos, que são proteínas e polissacarídeos. Este processo tanto pode impedir que o patógeno entre nas células quanto marcar o patógeno para destruição por células fagocíticas.[2]

Comunicação

Alguns hormônios são proteínas, e alguns neurotransmissores têm componentes de proteína ou de aminoácidos. Os hormônios proteicos são produzidos por organismos multicelulares em uma parte do corpo, são transportados para uma outra parte do corpo, e têm um efeito no novo local. Neurotransmissores transmitem sinais entre os neurônios adjacentes.

Transporte

As proteínas são usadas para o transporte de moléculas de uma parte do corpo para outra. Nos vertebrados, a hemoglobina e a mioglobina podem transportar moléculas de oxigênio. A hemoglobina pode transportar até quatro moléculas de oxigênio de uma só vez, mas a mioglobina só pode transportar uma molécula.

As proteínas de transporte de membrana são incorporadas em membranas plasmáticas e permitem o movimento de certas moléculas através da membrana. Elas podem fazer isso através de um canal para que a molécula possa fluir de acordo com a sua concentração ou usando a energia para transportar ativamente uma molécula contra seu gradiente de concentração.

Síntese

Síntese de proteínas.

A síntese de proteínas é o processo durante o qual as instruções químicas nos genes são usadas por uma célula viva para fazer proteínas. É um procedimento altamente complexo que envolve um grande número de reações químicas, tanto dentro como fora do núcleo, que são catalisadas por uma série de enzimas e cofatores.

Em resumo, a síntese da proteína inicia-se no núcleo, em que as instruções de codificação de proteínas de genes são transmitidos indiretamente através do ácido ribonucleico mensageiro (ARNm), uma molécula intermediária transiente semelhante a um único fio de ADN. Este ARNm é movido a partir do núcleo celular para o citoplasma, onde serve como molde para a síntese de proteínas. As maquinaria de síntese de proteínas das células (ribossomas) em seguida, traduz os códons em uma seqüência de aminoácidos que irá, eventualmente, constituir a molécula de proteína.[3]

Exemplos decódons de nucleotídeos
e seus aminoácidos correspondentes:
Códon  -  Aminoácido
 TGC   =  Cisteína
 CTG   =  Leucina
 AGT   =  Serina
 GCA   =  Alanina

Estrutura

Estrutura de Proteína: estruturas das proteínas primária, secundária, terciária e quaternária

O produto de um único gene é uma sequência de aminoácidos conhecida como um péptido ou polipéptido ou ainda polipeptídeo. Isto é conhecido como a estrutura primária de uma proteína. Este peptídeo é dobrado em uma subunidade particular, e, em seguida, junta-se em conjunto com outros peptídeos para fazer uma proteína funcional. Estruturas de proteínas são conhecidas por 4 níveis de organização: estruturas de proteínas primária, secundária, terciária e quaternária.[4]

Primária

A primeira estrutura de proteínas é a estrutura da proteína primária ou fase primária de proteínas. A estrutura primária é constituída pela sequência de repetição de três átomos: N-C-C. N é hélice alfa, e C é um grupo carboxilo. A estrutura das proteínas é ligada por ligações covalentes. Desde a fase primária, a tradução está ocorrendo; os aminoácidos se formam para se unir na ordem especial deles. (Polipeptídeo, grupo de aminoácidos, é a sequência de aminoácidos na fase primária.) A sequência de aminoácidos para a proteína determina como ela se torce ou se forma. As proteínas podem ser distinguidas pelas estruturas estáveis. [2]

AlphaHelixProtein.jpg
Estrutura de proteína Alfa-hélice.
Betasheet.png
Estrutura de proteína Folha Beta.

Secundária

A estrutura secundária é a que ocorre depois da estrutura primária. Consiste dos padrões repetidos regularmente nas cadeias polipeptídicas. As ligações de Hidrogênio desempenham um papel importante na estabilização destes padrões de dobragem. Nas estruturas secundárias, existem dois tipos diferentes de estruturas: hélice alfa e folhas beta pregueadas. Cada uma das estruturas funcionam de forma diferente, ainda que elas estão a ocorrer na estrutura secundária. [3]

  • Alfa-hélice: Alfa é uma hélice destra. A estrutura secundária helicoidal alfa é comum na queratina, que é a proteína estrutural fibrosa: cabelo, penas, e unhas do dedo do pé.
  • Beta folha pregueada: A folha beta pregueada é formada a partir de duas ou mais cadeias polipeptídicas. Ela é estabilizada por ligações de hidrogênio entre os grupos N-H e C-O.

Terciária

Naturalmente, a estrutura terciária ocorre depois da estrutura secundária. A estrutura terciária é o polipeptídeo e as estruturas secundárias que o compõe enoveladas da proteína. Os polipeptídeos na estrutura terciária podem ser enovelados e dobrados para trás e para a frente. Muitas das interações entre os átomos ocorrem na estrutura terciária.[4]

  • Pontes dissulfeto covalentes: Elas podem segurar os polipeptídeos dobrados
  • Hidrofóbicas: cadeias laterais hidrofóbicas se reunem mais para o interior das proteínas de forma que dobram os polipeptídeos para se situarem longes da água
  • Forças de Van der Waals: Ela estabiliza as interacções entre os resíduos hidrófobicos.
  • Ligações iônicas: Elas se formam entre cargas positivas e negativas.

Quaternária

A estrutura quaternária descreve a interação de subunidades proteicas com outras subunidades ou moléculas diferentes. A estrutura quaternária é especificamente o resultado da ligação de subunidades em conjunto e das suas interacções. As subunidades de proteínas são cadeias polipeptidicas terciárias curtas. A metaloproteína tetramérica hemoglobina é uma boa ilustração da estrutura quaternária. As ligações de hidrogênio, ligações iônicas, forças de Van der Waals e ligações hidrofóbicas mantém as quatro subunidades diferentes juntas (2 α subunidades e 2β subunidades) juntamente com um íon de Fe(II). A presença do ferro permite que a ligação e o transporte de oxigênio sob a forma de hemoglobina durante a respiração celular. Quando a oxi-hemoglobina liberta O2 nas células do corpo, a estrutura quaternária sofre uma alteração. [5]

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Referências

  1. 1,0 1,1 1,2 Bender, Hal. Structural Proteins. Clackamas Community College. 2003. Acessado em 20 de maio de 2016.
  2. Janeway CA Jr, Travers P, Walport M, et al. The Humoral Immune Response. In Immunobiology: The Immune System in Health and Disease. 5th edition. New York: Garland Science; 2001.
  3. Primer on Molecular Genetics: Introduction by the U.S. Department of Energy, Acessado em 22 de janeiro de 2011.
  4. Protein and Polypeptide Structure: Four Conformation Levels of Protein Structure Por Anne Marie Helmenstine, Ph.D., About.com Guide, Acessado em 22 de janeiro de 2011.