Proteinóide
Proteinóides, também referidos como proteínas térmicas, polímeros de aminoácidos térmicos,[1] ou moléculas heterocomplexas térmicas de aminoácidos,[2] são agregados, similares a proteínas, formados abioticamente por aminoácidos, ácidos nucleicos e compostos inorgânicos. Sidney Fox desenvolveu um trabalho pioneiro na síntese térmica de polipéptidos. Fox aqueceu misturas secas de 16 a 18 aminoácidos a 160-180º, numa atmosfera de azoto durante um período de tempo de várias horas.[3] Ele notou que os aminoácidos se uniram pela perda de moléculas de água. Fox batizou os produtos resultantes da sua síntese de "proteinóides".[4] Se proteinóides são dissolvidos em água em ebulição e a solução é arrefecida, as moléculas de proteinóides vão aglutinar para formar microesferas.[5] A teoria da abiogênese proposta por Sidney Fox nos anos 60, e que não encontra muitos adeptos na comunidade científica nos dias de hoje,[6] afirmou que a aglomeração de microesferas proteinóides teria dado origem aos precursores das primeiras células vivas. Fox afirmou que suas microesferas proteinóides constituíam protocélulas que eram um elo vital entre o ambiente químico primordial e as células vivas verdadeiras.[7]
Comparação entre proteínas verdadeiras e proteinóides
Combinações espontâneas de biomonômeros podem levar a substâncias similares a proteínas, chamadas proteinóides.[8] Proteinóides não são proteínas totalmente funcionais. Eles mostram capacidade catalítica, embora extremamente fraca.[9] Conforme Wysong descreve muito bem comparativamente:
| “ | Fox argumenta que os proteinóides que ele formou tem "qualitativamente virtualmente todas as propriedades das proteínas contemporâneas." Isso pode ser verdade, mas da mesma forma um ferro-velho pela presença de ferro, vidro, plástico e cromo tem as "qualidades" de um automóvel;[10] | ” |
A tabela a seguir ilustra algumas das principais diferenças:
| Característica | Proteinóide | Proteína verdadeira |
|---|---|---|
| Tipo de cadeia | Cadeias não naturais, cadeias "torcidas", mesmo cadeias ramificadas em vez de serem lineares são produzidas[5][11] Ligações peptídicas secundárias através dos grupos carboxilo não-alfa dos ácidos aspártico e glutâmico podem ser esperadas.[12] | Linear |
| Ligações peptídicas | Ligações peptídicas β, γ e ε predominam largamente sobre ligações peptídicas α[4] | Ligações peptídicas α |
| Forma de aminoácidos | Aproximadamente o mesmo número de D-aminoácidos (destro) e L-aminoácidos (canhoto).[4][5] Mesmo se a experiência começa com todos L-aminoácidos, alguns são convertidos para a forma destra[11]
e os L-aminoácidos passam para racémicos[12] |
Somente L-aminoácidos (Homoquiralidade-L) |
| Seqüências codificantes | Aminoácidos se unem de forma aleatória.[nota 1] | Aminoácidos se unem, ordenadamente, com base no código contido no DNA. |
| Pigmentos | Alguns aminoácidos são convertidos em substâncias coloridas, pigmentos, que são incorporados nas cadeias.[11] | Aminoácidos permanecem como estão, sem a conversão para pigmentos |
| Testes de antigenicidade | Não mostram nenhuma antigenicidade em testes em porquinho-da-índias, coelhos ou testes de tira uterinos[8] | Proteínas (geralmente com um peso molecular de pelo menos 8.000 Da) mostram antigenicidade em testes |
Ver também
- Origin of Life: The Fox Thermal Model of the Origin of Life por Duane Gish, Ph.D.
- Origin of Life: Critique of Early Stage Chemical Evolution Theories por Duane Gish, Ph.D.
- The Origin of Life: Theories on the Origin of Biological Order por Duane Gish, Ph.D.
- Fox's Experiment por darwinismrefuted.com
- Evolution Hopes You Don't Know Chemistry: The Problem with Chirality por Charles McCombs, Ph.D.
Notas
- ↑ Fox alegou que encontrou certos graus de ordem nos proteinóides formados por ele, mas tal ordem não é significativa biologicamente nem tão pouco encontrada em sequências de aminoácidos de tecidos vivos, em Wysong, R. L. The Creation-Evolution Controversy. Midland, Michigan: Inquiry Press, 1976. p. 125. ISBN 0-918112-02-8
Referências
- ↑ In: Rohlfing, Duane L.. Molecular Evolution: Prebiological and Biological. [S.l.]: Springer, 1972. Capítulo: On the Electrophoretic Behavior of Thermal Polymers of Amino Acids, p. 199-217. ISBN 978-1-4684-2021-0
- ↑ Haruna, Taichi; Shiozaki, Junya; Tanaka, Sayaka. (2012). "How Does Thermal Gradient Contribute to Microcapsule Formation by Proteinoids?". Proceedings of the 6th International Conference on Soft Computing and Intelligent Systems and 13th International Symposium on Advanced Intelligent Systems pp. 2314-2316.
- ↑ Davis, Percival; Kenyon, Dean H. Of Pandas and People: The Central Question of Biological Origins. 2ª ed. Dallas, Texas: Haughton Publishing Company. p. 51-52. ISBN 0-914513-40-0
- ↑ 4,0 4,1 4,2 Thaxton, Charles B.; Bradley, Walter L.; Olsen, Roger L. The Mistery of Life's Origin: Reassessing Current Theories. New York: Philosophical Library, 1984. p. 155-156. ISBN 0-8022-2447-4
- ↑ 5,0 5,1 5,2 Dembski, William A.; Wells, Jonathan. How to Be an Intellectually Fulfilled Atheist (or not). Wilmington, Delaware: ISI Books, 2008. p. 57-61. ISBN 978-1-933859-84-2
- ↑ Berlinski, David. The Deniable Darwin and Other Essays. Seattle: Discovery Institute Press, 209. p. 126-127. ISBN 978-0-9790141-2-3
- ↑ Gish, Duane. "Origin of Life: The Fox Thermal Model of the Origin of Life". Acts & Facts 5 (3). Institute for Creation Research. ISSN 0196-8068.
- ↑ 8,0 8,1 Wilder-Smith, A. E.. The Creation of Life: A Cybernetic Approach to Evolution. Wheaton, Illinois: Harold Shaw Publishers, 1970. p. 55. ISBN 0-87788-144-8
- ↑ Eigen, Manfred. Steps Towards Life: A Perspective on Evolution. Oxford: Oxford University Press, 1992. p. 32. ISBN 0-19-854751-X
- ↑ Wysong, R. L. The Creation-Evolution Controversy. Midland, Michigan: Inquiry Press, 1976. p. 226. ISBN 0-918112-02-8
- ↑ 11,0 11,1 11,2 Shapiro, Robert. Origins: A Skeptic's Guide to the Creation of Life on Earth. Toronto: Bantam Books, 1987. p. 193-194. ISBN 0-553-34355-6
- ↑ 12,0 12,1 Aw, S. E. Chemical Evolution. San Diego, California: Master Books, 1982. p. 91. ISBN 0-89051-082-2
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