Aquaporina
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As aquaporinas são proteínas integrais de membrana que formam poros da membrana de células biológicas.[1] Elas são uma família de canais de água da membrana. Algumas aquaporinas também transportam glicerol.[2] Há treze tipos conhecidos de aquaporinas em mamíferos.[3] Seis delas estão localizadas nos rins.[3] A estrutura da aquaporina foi determinada e a proteína é composta por seis hélices α transmembranares.[4]
O Prêmio Nobel em química de 2003 foi atribuído a Peter Agre pela descoberta das aquaporinas e também para Roderick MacKinnon por seu trabalho sobre a estrutura e o funcionamento dos canais iônicos.[5]
Referências
- ↑ Agre, Peter. (2006). "The aquaporin water channels". Proc Am Thorac Soc 3 (1). PMID 16493146.
- ↑ Verkman, A. S.. (2012). "Aquaporins in Clinical Medicine". Annu Rev Med. 63: 303-16. PMID 22248325.
- ↑ 3,0 3,1 Nielsen S.; Frøkiaer J.; Marples D.; Kwon T. H.; Agre P.; Knepper, M. A.. (2002). "Aquaporins in the kidney: from molecules to medicine". Physiol. Rev. 82 (1): 205–44. PMID 11773613.
- ↑ Berg, Jeremy M.; Tymoczko, John L.; Stryer, Lubert. Bioquímica. Rio de Janeiro: Gen/Guanabara Koogan, 2007. p. 380. ISBN 978-85-277-1369-6
- ↑ The Nobel Prize in Chemistry 2003. Nobel Foundation. Página visitada em 2014-03-13.
